Campus Party y el proyecto Rosetta@Home  se unen para hacer de Campus Party Colombia el evento de tecnología y ciencia en red más grande a nivel latinoamericano.  Gracias a la colaboración de los equipos de trabajo de BOINC y Rosetta@Home en las Universidades de Berkeley y Washington, Campus Party ahora cuenta con clientes que enlazan los computadores al proyecto Rosetta@Home automáticamente.

Con el proyecto rosetta@home puedes ayudar a encontrar la estructura de una molécula que ayude a hallar remedios para las enfermedades que azotan nuestros días, una nueva medicina para el SIDA, una solución para el CÁNCER, Alzheimer y muchos otros que puedes revisar en este artículo.

Dentro del área astronómica, Campus Party se destacará por una gran cantidad de charlas y talleres, entre ellos Germán Puerta quien hablará sobre: “Profecías Mayas, año 2012.¿Mito o realidad?” , como también el taller: “Space for You” que consiste en involucrar a los participantes en el desarrollo, diseño y construcción de una misión satelital didáctica que será probada al final del taller.

Para más información sobre Campus Party, puedes visitar su sitio: www.campus-party.com.co

Disfruten…!

El bioquímico de la Universidad de Washington David Baker recibirá el Premio Sackler por sus descubrimientos en la plegación de proteínas.

Gente alrededor del mundo han donado su tiempo libre computacional, en analizar información para su investigación.

El Dr. David Baker, de la Universidad de Washington (UW) es profesor de bioquímica e investigador del Instituto Médico Howard Hughes y ha sido seleccionado para recibir el premio Internacional Raymond & Beverly Sackler en Biofísica, junto con Dr. Margin Gruebele de la Universidad de Illinois, Urbana-Champaign, y el Dr. Jonathan Weissman de la Universidad de California, San Francisco.

El campo para el premio de este año es la física en la formación de estructuras y auto-ensamblaje de proteínas y ácidos nucleicos. El premio será presentado a los tres científicos el 15 de Diciembre en la Universidad Tel Aviv de Israel.

Crear modelos computacionales de plegamiento de proteínas es esencial para desentrañar como la información genética dirige la formación proteica, como funcionan estas las proteínas, y como la malformación de éstas, podrían ser la razón de serias enfermedades degenerativas.

Baker ha desarrollado programas computacionales para predecir las estructuras de las proteínas de las secuencias de aminoácidos en el ADN. Su programa Rosetta, está entre los más exactos. Él ha combinado información de imágenes de resonancias magnéticas nucleares e imágenes de rayos X de defracción con su modelado computacional para delinear más exactamente las estructuras moleculares de proteínas.

Un modelo computacional generado para el diseño de una enzima que no existe en la naturaleza, llamada retro-adolase 22. Crédito: Lin Jiang y Eric Althoff, David Baker Lab, Universidad de Washington y Howard Hughes Medical Institute

Baker ha involucrado gente de todas las edades de todo el mundo en ayudar con la investigación de plegamiento de proteínas. La gente dona su tiempo computacional disponible en un proyecto llamado Rosetta@home. El poder computacional de miles de computadoras hogareñas alrededor del mundo (llamado “computación distribuida”) permite que grandes y largos análisis de información que necesitan ser estudiados logren desentrañar como se pliegan las proteínas.

Baker y su equipo también han creado Fold-It, un juego basado en la plegación de proteínas par científicos y no científicos que quieran jugar y estudiar la formación de éstas. Los jugadores compiten para ser los mejores del mundo en el plegamiento y diseño de proteínas. Más de 20.000 jugadores han descargado el juego. En otro aspecto de este trabajo, Baker colabora con científicos en más de 10 Universidades para actualizar continuamente y extender el programa Rosetta, y así crear información científica que podrá ser compartida libremente a favor de la plegación de proteínas.

Fuente Original: Eurek Alert
Sitio web oficial: Rosetta@home
Sitio web oficial: Fold It
Fecha Original: 25 Noviembre 2008
Traducción: Seti.cl

Escrito por David Baker
Traducción Seti.cl

El siguiente texto es parte de la serie de comentarios del Dr. David Baker en el sitio web de Rosetta@home, el cual queremos compartir aquí en Seti.cl:

Mi grupo está investigando métodos fundamentales de desarrollo y tratando de luchar con las enfermedades más directamente. La mayoría de la información disponible se enfoca en la investigación básica, pero pensé que usted podría estar interesado en saber cuales son las enfermedades relacionadas al trabajo que estamos realizando y en las que usted contribuye a Rosetta@home.
Malaria:
Somos parte de un proyecto colaborativo encabezado por Austin Burt de la Universidad Imperial de Londres.
La Malaria es causada por un parásito que pasa gran parte de su ciclo de vida dentro del mosquito y es transmitido a los humanos cuando muerde el mosquito. La idea detrás del proyecto es hacer a los mosquitos resistentes al parásito al eliminar los genes requeridos por el parásito mientras vive en el mosquito. Nuestra parte del proyecto es usar nuestros métodos de diseño computacionales (ROSETTA) para gestionar nuevas enzimas que inactivarán estos genes.

Ántrax:
Estamos usando ROSETTA para ayudar al grupo de investigación de John Collier en Hardvard a construir modelos de toxinas de Antrax que contribuirían al desarrollo de tratamientos.

Definición: El ántrax es una enfermedad infecciosa aguda causada por el Bacillus anthracis, que es una bacteria que puede transmitirse en forma de esporas por el aire. Normalmente afecta a animales herbívoros, salvajes y domésticos, pero también puede afectar al hombre por contacto con animales infectados o tejidos provenientes de animales infectados.

VIH:
Una de las razones por las que el VIH es un virus tan mortal es porque ha evolucionado hasta engañar el sistema inmune. Estamos colaborando con los investigadores en Seattle y en el NIH para tratar de desarrollar una vacuna para el VIH. Nuestro rol en este proyecto es central; estamos usando Rosetta para diseñar pequeñas proteínas que muestren el pequeño número de regiones críticas del revestimiento de la proteína del VIH, en una forma que el sistema inmunológico pueda reconocer fácilmente y que genere anticuerpos. Nuestra meta es crear pequeñas vacunas proteicas estables que puedan tener un bajo costo y distribuidas por todo el mundo.

Otros Virus:
Hemos estado colaborando con el laboratorio Pam Bjorkman en Cal Tech para usar una metodología llamada Rosetta protein-protein docking (acoplamiento proteina-proteina) que construye modelos de proteínas de virus “herpes simples” en complejo con proteínas humanas.

Alzheimer:
Alzheimer y muchas otras enfermedades son probablemente causadas por un plegamiento de proteínas aberrante en la cual las proteínas forman largas estructuras agregadas calladas amiloides, en vez de plegarse a sus estados activos biológicamente normales. Se ha hecho un gran avance recientemente por el grupo de investigación de David Eisenberg en UCLA en resolver la primera estructura de un amiloide. Estamos colaborando con este grupo de investigación en usar la estructura para predecir qué partes de la proteína son más probables en formar aminoácidos, el cual será el primer paso en bloquear la formación de amiloides y con mucha esperanza, la enfermedad.

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Cáncer:
El Cáncer puede ser causado por mutaciones en genes claves, que desbaratan los procesos de control normales de las células. Estamos desarrollando métodos para cortar el ADN en sitios específicos del genoma, y podremos enfocarnos en lugares específicos que están implicados con el cáncer. Luego que estos lugares son cortados, deberían ser reparados por una segunda célula; una copia indeformable del gen esta nueva célula no debería ser cancerígena. Esta es una forma muy específica de la terapia de genes que, si es exitosa, transformará una de las mayores objeciones de los métodos de terapia de genes; los métodos actuales insertan la copia inmutable del gen aleatoriamente dentro del genoma, y si ocurre que el punto de inserción está cerca de un oncogén la terapia de genes curará algunas enfermedades pero generará otras. Nuestros métodos buscan lugares específicos en vez de aleatorios, por tanto deberían evitar este problema.

Cáncer de Próstrata:
El receptor andrógeno (AR) se une a la testosterona y es responsable del desarrollo normal del hombre. Cuando el AR se convierte hipersensitivo a la testosterona, el resultado es el cáncer de próstata. El tratamiento actual para el cáncer de próstata, llamado “terapia de hormonas” involucra bajar la cantidad de testosterona disponible (a veces a través de la castración). Muchos tumores malignos son resistentes a esta terapia, sin embargo, estamos aplicando nuestra metodología de diseño de proteína para encontrar diferentes maneras the inhibir el receptor andrógeno y tratar el cáncer de próstata. Específicamente estamos tratando de diseñar proteínas que desactiven el AR incluso en la presencia de testosterona. Para hacer esto, estamos diseñando proteínas que prevendrán la entrada del AR al núcleo de la célula (donde hace todo su trabajo sucio) y también prevenirla de unirse al ADN y de los genes activadores del tumor específico incluso si logra llegar al núcleo.

Los cálculos de predicción de las estructuras tienen un efecto directo en el tratamiento de enfermedades. Aquí hay una explicación de su relación:

1. La predición de estructuras y el diseño de proteínas están relacionadas directamente.

Las mejoras en la predicción de estructuras llevan a mejoras en el diseño de proteínas, lo cual se traduce directamente  en la producción de nuevas enzimas, vacunas, etc.

2. La predicción de estructuras define metas para nuevas drogas.

Cuando predecimos estructuras para las proteínas en el genoma humano a gran escala, aprendemos sobre las funciones de muchas proteínas, el cual ayuda al entendimiento de cómo funcionan las células y como ocurren las enfermedades. Más directamente, seremos capaces de identificar muchos nuevos objetivos potenciales donde podrán ser diseñadas pequeñas moléculas inhibidoras (drogas). Para poner esto en contexto, la mayor barrera en desarrollar nuevos tratamientos para las enfermedades humanas es la identificación de nuevas proteínas finales “drogables”. La mayoría de las nuevas drogas actualmente interactúan con los mismos lugares finales de las drogas antiguas, por tanto estas drogas llevan poca delantera en el tratamiento de enfermedades. La predicción de estructuras nos ayuda a identificar nuevas dianas farmacológicas, lo que nos ayudará a encontrar innovadores, y quizás mucho progreso en el tratamiento de enfermedades.

3. La predicción de estructuras nos permite usar un diseño “más racional” para crear nuevas drogas.

Si sabemos la estructura de la proteína, podremos determinar sus sitios funcionales y especificar objetivos en esos sitios para ser inactivados por una nueva droga. Sabremos si el cálculo de una pequeña molécula (droga) se unirá a un específica proteína inactiva es similar en muchas formas a los cálculos de predicción de estructuras que estamos haciendo aquí ( es básicamente un problema de encontrar la estructura de energía más baja de la proteína, más un sistema de drogas) y hemos desarrollado recientemente un nuevo módulo en Rosetta para hacer este problema de acoplamiento (docking).

Para más info sobre el proyecto puedes ir a su sitio web: http://boinc.bakerlab.org/rosetta/

Además: Juega Fold It

Miles de personas con gustos científicos están ayudando a un grupo de investigadores a desentrañar las formas de las proteínas vía Internet, en la comodidad de sus hogares.

Autor: Jeffrey M. Perkel
Traducción Seti.cl

Estoy atascado, de nuevo.

Estoy sentado en mi computador, jugando un juego. Pero no lo típico: Estoy usando un razonamiento humano espacial y resolviendo un puzzle de saber cómo manipular y modelar las proteínas virtuales.

El juego Fold it, es como un ejercicio de Origami molecular. Uso mi mouse para estirar y torcer un eje de jaspeados verdes, cafés, naranjos y rojos en mi pantalla, cada color representa las propiedades de una región particular de la proteína. Cadenas laterales y los químicos dependientes que hacen la construcción de un bloque de proteína en algo único, que mantiene la columna principal como las joyas en una pulsera.

Torcer y mover: Una proteína de un ratón en FoldIt. Los colores representan energía, baja (verde) a alta (rojo). Crédito: Sciam

Las proteínas son largas cadenas de bloques de construcción llamado aminoácidos, en donde el número específico y su formación  hacen que cada proteína pueda formar tu pelo o transporte oxígeno a tu sangre en forma única. En la célula, las proteínas se pliegan de la forma en que están ensambladas, además la cadena (o columna principal) de moléculas se tuercen y enroscan para hacer que la estructura se parezca a un enmarañado juego de resorte Slinky.  Una forma de proteína (o estructura) determina que hace, a donde va, y las moléculas con las cuales va a interactuar.

En este momento estoy trabajando en una proteína venenosa producida por la araña migalomorfa venenosa. La proteína claramente no está feliz: está alargada de forma poco natural, su color parece más rojo de enojo que verde, y cuatro átomos han sido señalizados como demasiados cercanos uno al otro para estar cómodos.

Unos simples movimientos producen grandes resultados: De un puntaje inicial de 1.807, dos rápidas teclas hacen que la proteína sea notablemente más compacta. Los átomos obtienen su espacio, y el color ha cambiado hacia el verde. Mi puntaje ahora es de 7.710, el puntaje actual que existe de 8.649 ahora parece más alcanzable. Aún asi estoy perdido de como llegar ahí.

Altos Puntajes: FoldIt da puntaje en forma separada para un jugador o a un grupo. Salas de chat globales y específicas para este puzzle facilitan la colaboración. Crédito: Sciam

Tengo un PhD en biología celular y molecular de la Universidad de Pennsylvania, pero no es suficiente. Frustrado, y con mi ranking de puntos en un sombrío 430 de 450, me rindo.

Tener un doctorado significa que sé lo laborioso y caro que es determinar la estructura correcta para una proteína dada en el laboratorio. Una relativamente corta proteína, digamos de 100 aminoácidos, puede asumir trillones de diferentes formas. Sólo una es la típicamente correcta dentro de las de más baja energía. Eso es debido, a que la Universidad de Washington en Seattle, el bioquímico David Baker explica que, una estructura de proteínas es como una pelota en un suelo inclinado: Siempre encontrará su punto más bajo de energía tal como la pelota naturalmente rodaría a la superficie en su punto más bajo. Desentrañando la forma “correcta” de un proteína dada, eso significa que hay que encontrar la forma con su punto más bajo de energía.

David Baker se le ocurrió la forma más automática de hacer esto: Rosetta@home. Tal como el popular protector de pantalla Seti@home, que es usado para rastrear una señal del cosmos que pueda tener un origen inteligente, Rosetta usa el poder de procesamiento de computadores alrededor del mundo para predecir la forma de las proteínas, al torcer y doblar cadenas para tratar de obtener su energía mínima.

Este es un ejemplo de un puzzle donde un humano puede ver la respuesta obvia- arreglar la lámina que se está despegando. Crédito: Fold It

Tu desafío si has bajado el software es: tirar, empujar, darle codazos y rotar la proteína, representada como un tubo multicolor, tridimensional, y convertirla a su forma correcta usando herramientas tales como tirar y torcer, sacudir y menear. Cada estructura está asignada con un puntaje: mientras más baja sea el nivel de energía, mayor será el puntaje. Hay ejercicios introductorios y ayudas, el cual compara las mejores soluciones de más alto puntaje con las tuyas.

Para mi, hay muchas opciones. El jugador más antiguo Charles Cusack (nombre de pantalla “Ferzle”, ahora en ranking 23), es asistente de profesor de Ciencias Computacionales en Hope College en Holanda. Él usa una simple estrategia: tira la columna central de la proteína, la sacude, la menea y lo vuelve a repetir. “Sólo hay que cambiarla un poco”, dice, “luego dejo que los algoritmos hagan su trabajo”.

Quedarse hasta tarde jugando este juego de plegamiento de proteínas puede sonar como un ejercicio solitario, pero las ventanas de chat, wiki, duelos y grupos de juego hacen que FoldIt sea un ambiente social en la cual los usuarios aprendan uno del otro. Más de 50.000 individuos han bajado esta aplicación desde su lanzamiento en Mayo. Cientos lo han jugado, tanto solos como en grupos, con cinco o seis nuevos jugadores uniéndose cada hora. Sólo la mitad son biólogos, los otros van desde ingenieros de software a historiadores, desde abuelas a escolares de secundaria.

No hay premios, aunque Baker publica los ganadores en el sitio web FoldIt. Aunque para los usuarios, esto es más que obtener un alto puntaje. “Es un juego que alimenta el progreso científico actual”. “Podremos estar en el proceso de desarrollar una nueva forma de analizar proteínas y poder ayudar a las personas”. Thrianya, una abuela de tres niños en educación secundaria, dice en su perfil “Me encanta empujar esos pequeños pedazos y piezas y disfruto al chatear con las personas alrededor del mundo que hacen este mismo tipo de cosas”.

Fuente en Inglés: Scientific American

Sitio Oficial: Fold It

boinc.bakerlab.org/rosetta/

¿Qué es Rosetta@home?

Rosetta@home es un programa de predicción y diseño de estructuras proteicas.

¿Qué es una proteína?

La Proteína es una sustancia química que forma parte de la materia fundamental de la célula. Son moléculas formadas por una gran cantidad de aminoácidos. Generalmente se disuelven en agua o en soluciones acuosas de sales minerales diluidas. Son indispensables en la alimentación. Repara y construye estructuras en el mismo organismo.

¿Qué son los aminoácidos?

Son moléculas químicas que forman las estructuras básicas de las proteínas. Hay 20 aminoácidos distintos que son especificados por un código genético. Estos 20 aminoácidos caen en diferentes grupos basados en sus propiedades químicas: ácido o alcalino, hidrófilo o hidrófobo.

Ej. de aminoácido: triptófano

¿Qué hacen las proteínas?

Las proteínas ejecutan muchas funciones esenciales en las células de los organismos vivientes. Ellos reproducen y mantienen el genoma (ADN), ayudan a crecer y dividir las células, y a detenerlas si crecen mucho, las proteínas le dan identidad a una célula (ej hígado, neurona, etc), ayudan a las células a comunicarse unas con otras. Las proteínas cuando mutan o se ven afectadas por toxinas pueden causar enfermedades, tales como el cáncer o alzheimer. Las proteínas bacteriales o virales pueden atacar una célula y matarla. En resumen, las proteínas hacen de todo.

¿Porqué las proteínas efectúan todas estas funciones diferentes?

Cada proteína se pliega a una forma o estructura única tridimensional. Esta estructura especifica la función de la proteína. Por ejemplo, una proteína que descompone glucosa para que así la célula use la energía guardada en el azúcar, tendrá una forma que reconoce la glucosa y la liga a ella. ( como la cerradura a una llave). Tendrá aminoácidos químicamente activos que reaccionarán con la glucosa y la descompondrán, para liberar la energía.

¿Porqué las proteínas se pliegan en estructuras únicas?

Es muy sabido que las proteínas tienen un estado natural llamado: mínimo termodinámico. Eso significa que el estado único de la proteína es el estado más estable que puede adoptar. Imagínense una pelota en un embudo; la pelota siempre rodará hacia abajo, porque es el estado más estable.

Imagen 3D de una proteína

¿Qué fuerzas determinan el estado natural (más estable) de la estructura de la proteína?
La sequencia de aminoácidos es suficiente para determinar el estado natural de la proteína. Por virtud de las diferentes propiedades químicas, algunos aminoácidos son atraídos entre sí (por ejemplo, aminoácidos cargados opuestamente), por lo tanto asociarán otros aminoácidos y tratarán de evitar el agua (porque ellos son grasientos) por tanto llevarán la proteína a un estado más compacto que excluya el agua del contacto.

¿Porqué es tan dificil determinar la estructura natural de la proteína?

Incluso las proteínas más pequeñas tienen 100 aminoácidos. El número de conformaciones disponibles para tan pequeña proteína es astronómica, porque existen muchos grados de libertad. Para calcular la energía de tal posible estado (para que podamos saber cual es el estado más estable) es un problema computacional enorme. El problema crece exponencialmente con el tamaño de la proteína. Algunas proteínas humanas pueden ser enormes (1000 aminoácidos).

¿Entonces, como aborda este problema Rosetta?

La filosofía de Rosetta es comprender las propiedades físicas-químicas de los diferentes tipos de aminoácidos y sus interacciones, y un conocimiento de las conformaciones locales más probables, en extensiones cortas de aminoácidos dentro de una proteína; limitar la búsqueda de espacio y evaluar la energía de diferentes posibles conformaciones. Al probar la suficiente cantidad de conformaciones, Rosetta puede encontrar la energía más baja, el estado natural más estable de la proteína.

Protector de pantalla Rosetta@home

¿Porqué se requiere computación distribuida en la predicción de la estructura en Rosetta?

En muchos casos cuando ya se sabe la estructura más natural de la proteína, hemos notado que la función de energía de Rosetta reconoce el estado natural como MAS estable que cualquier otro estado de muestra. En cambio, cuando comenzamos una conformación al azar, podemos probar muchas más conformaciones, y tratar diferentes estrategias de búsqueda, para ver cual es la más efectiva.

Por Vanita Sood
Traducción: Tiare Rivera

Aquí hay una comparación muy sencilla. Consideren una cadena de metal, puede tener muchas formas diferentes dependiendo de la fuerza ejercida sobre él. Por ejemplo, si lo tiras de una punta, la cadena se extenderá en linea recta, y si lo dejas caer al suelo adquirirá una forma única. A diferencia de las cadenas de metal, que tienen eslabones idénticos, las proteínas están hechas de 20 aminoácidos diferentes y cada una tiene sus propias y únicas propiedades (diferentes formas y fuerzas de atracción y repulsión, for ejemplo), y en combinación, los aminoácidos ejercen fuerzas en la cadena para que tomen una forma específica, lo cual llamamos “plegar”. El orden en cual están enlazados los aminoácidos determina el plegamiento de la proteína. Hay muchos tipos de proteínas que varían en el número y orden de sus aminoácidos.

Para predecir la forma que adopta una proteína en particular en la naturaleza, lo que realmente estamos tratando de hacer es encontrar el plegamiento con la menor energía. La energía es determinada por un números de factores. Por ejemplo algunos aminoácidos son atraídos unos con otros, por lo tanto cuando están cerca en espacio, su interación provee una contribución favorable a la energía. La estrategia de Rosetta para encontrar formas de baja energía es así:

1. Comenzar con una cadena totalmente desdoblada (como una cadena de metal tirada de una punta)
2. Mover una parte de la cadena para crear una nueva forma.
3. Calcular la energía de la nueva forma.
4. Aceptar o rechazar el movimiento creado, dependiendo del cambio de la energía.
5. Repetir de 2 a 4 veces hasta que la parte de la cadena se haya movido muchas veces.

Llamamos esto una trayectoria. El resultado final de la trayectoria es una estructura predicha. Rosetta sigue el rastro de la forma de energía más baja encontrada en cada trayectoria. Cada trayectoria es única, porque los movimientos que trata de hacere son determinados por un número aleatorio. No siempre encuentran la misma forma de baja energía porque hay muchas posibilidades.

Una trayectoria puede consistir de 2 estados. El primero usa una representación simplificada de aminoácidos que nos permite tratar diferentes posibles formas rápidamente. Este estado es considerado como una búsqueda de baja resolución y en la pantalla verás la cadena de proteína saltando mucho. En el segundo estado, Rosetta usa una representación completa de aminoácidos. Este es un estado de “relajación”. En vez de moverse mucho, la proteína trata cambios más pequeños en un intento de mover los aminoácidos a un arreglo correcto. Este estado es considerado una búsqueda de alta resolución y en la pantalla verán la cadena de proteína moviendose sólo un poco. Rosetta puede hacer la primera etapa en unos pocos minutos en un computador moderno. La segunda etapa toma un poco más debido a que aumenta la complejidad al considerar la representación completa (todos los átomos) de los aminoácidos.

Tu computador genera 5 a 20 de estas trayectorias (por unidad de trabajo) y nos envia de vuelta la forma de energía más baja vista en cada una. Luego miramos todas las formas de energía más bajas, generada por todos los computadores, para encontrar las más bajas. Esto se convierte en la predicción del plegamiento de cada proteína.

Protector de pantalla.

El protector de pantalla muestra el progreso de cada trayectoria mientras está ocurriendo:
Hay 4 cuadros mostrando la forma de la cadena de proteína.

“Searching” (“buscando”): Muestra los movimientos que está tratando de hacer Rosetta a la cadena. Puedes ver la forma de la cadena al seguir el arcoiris del azul al rojo.

“Accepted” (“aceptado”): Muestra el movimiento aceptado más reciente.

“Low Energy” (“energía más baja”): Muestra la forma de energía más baja existente en la trayectoria.

“Native” (“Nativo”): Muestra la forma real determinada experimentalmente, si se conoce alguna.

También hay 2 gráficos y un plot que rastrea la energía y el rmsd de cada movimiento aceptado.

“Accepted Energy” (Energía aceptada”): Es un gráfico mostrando la energía de cada movimiento aceptado en esta trayectoria. (eje “X” es el progreso de la trayectoria y el eje “Y” es la energía).

“RMSD”: Muestra que tan cercano es la estructura aceptada actualmente en relación a la respuesta correcta ( eje “X” es RMSD y el eje “Y” es el progreso).

En el cuadro final, en la esquina inferior derecha, muestra la energía y RMSD de cada movimiento aceptado. Estos son los mismos tipos de Plots (gráficos) mostrados en la página “Predicciones Top”. Sólo que ahora lo está viendo en cada movimiento “aceptado” durante la trayectoria. Los gráficos de la página de predicciones top están hechas de sólo los plegamientos de más baja energía en cada trayectoria.

Terminología:

RMSD: Se usa frecuentemente para medir la similitud de las estructuras de las proteínas. Si las proteínas son diferentes, se necesita una alineación de los aminoácidos.

Aminoácido: Son moléculas químicas que forman las estructuras básicas de las proteínas.

Escrito por David Baker
Traducido Tiare Rivera para Seti.cl